Azerbaijani
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)
Current Medicinal Chemistry 2004-Aug

Structure and mechanism of monoamine oxidase.

Yalnız qeydiyyatdan keçmiş istifadəçilər məqalələri tərcümə edə bilərlər
Giriş / Qeydiyyatdan keçin
Bağlantı panoya saxlanılır
D E Edmondson
A Mattevi
C Binda
M Li
F Hubálek

Açar sözlər

Mücərrəd

Monoamine oxidases A and B (MAO A and MAO B) are mitochondrial outer membrane-bound flavoproteins that catalyze the oxidative deamination of neurotransmitters and biogenic amines. A number of mechanism-based inhibitors (MAOI's) have been developed for clinical use as antidepressants and as neuroprotective drugs. To facilitate the development of more effective and specific inhibitors, a detailed understanding of the structures and catalytic mechanisms of these enzymes is required. The recent development of high level expression systems for producing recombinant human liver MAO A and MAO B in Pichia pastoris has facilitated the determination of the three dimensional crystal structures of MAO B (up to 1.7 angstroms resolution) in complex with different reversible (isatin, 1,4-diphenyl-2-butene) and irreversible inhibitors (pargyline, N-(2-aminoethyl)-p-chlorobenzamide, and trans-2-phenylcyclopropylamine). The binding of substrates or inhibitors to MAO B involves an initial negotiation of a protein loop occurring near the surface of the membrane and two hydrophobic cavities; an "entrance" cavity and an "active site" cavity. These two cavities can either be separate or in a fused state depending on the conformation of the Ile199 side chain, which appears to function as a gate. The amine function of the bound substrate approaches the re face of the bent and "puckered" covalent FAD through an "aromatic cage" formed by two tyrosine residues that are perpendicular to the plane of the flavin ring. No amino acid residues that could function as acids or bases are found near the catalytic site. The existing structural data on MAO B support previous QSAR results and are also supportive of a proposed polar nucleophilic mechanism for MAO A and B catalysis rather than the alternatively proposed single electron transfer mechanism.

Facebook səhifəmizə qoşulun

Elm tərəfindən dəstəklənən ən tam dərman bitkiləri bazası

  • 55 dildə işləyir
  • Elm tərəfindən dəstəklənən bitki mənşəli müalicələr
  • Təsvirə görə otların tanınması
  • İnteraktiv GPS xəritəsi - yerdəki otları etiketləyin (tezliklə)
  • Axtarışınızla əlaqəli elmi nəşrləri oxuyun
  • Təsirlərinə görə dərman bitkilərini axtarın
  • Maraqlarınızı təşkil edin və xəbər araşdırmaları, klinik sınaqlar və patentlər barədə məlumatlı olun

Bir simptom və ya bir xəstəlik yazın və kömək edə biləcək otlar haqqında oxuyun, bir ot yazın və istifadə olunan xəstəliklərə və simptomlara baxın.
* Bütün məlumatlar dərc olunmuş elmi araşdırmalara əsaslanır

Google Play badgeApp Store badge