Belarusian
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

erythrina caffra/аргінін

Спасылка захоўваецца ў буферы абмену
АртыкулыКлінічныя выпрабаванніПатэнты
4 вынікі

Arg-27, Arg-127 and Arg-155 in the beta-trefoil protein barley alpha-amylase/subtilisin inhibitor are interface residues in the complex with barley alpha-amylase 2.

Перакладаць артыкулы могуць толькі зарэгістраваныя карыстальнікі
Увайсці / Зарэгістравацца
Arginine residues in barley alpha-amylase/subtilisin inhibitor (BASI) involved in binding to barely alpha-amylase 2 (AMY2) were differentially labelled using AMY2 as protectant and phenylglyoxal (PGO) and [14C]PGO as modifying agents. Chymotryptic fragments of labelled BASI were purified by

The Erythrina protease inhibitor: interactions with tissue plasminogen activator.

Перакладаць артыкулы могуць толькі зарэгістраваныя карыстальнікі
Увайсці / Зарэгістравацца
The Kunitz-type trypsin and tissue plasminogen activator (t-PA)-inhibitor from Erythrina caffra seeds was cleaved by trypsin at low pH to yield a disulphide linked two-chain molecule with reduced hydrophobicity. This change was used to separate cleaved from native inhibitor by phenyl-Sepharose

Role of remote scaffolding residues in the inhibitory loop pre-organization, flexibility, rigidification and enzyme inhibition of serine protease inhibitors.

Перакладаць артыкулы могуць толькі зарэгістраваныя карыстальнікі
Увайсці / Зарэгістравацца
Canonical serine protease inhibitors interact with cognate enzymes through the P3-P2' region of the inhibitory loop while its scaffold hardly makes any contact. Neighboring scaffolding residues like Arginines or Asparagine shape-up the inhibitory loop and favor the resynthesis of cleaved scissile

Structural insights into the unique inhibitory mechanism of Kunitz type trypsin inhibitor from Cicer arietinum L.

Перакладаць артыкулы могуць толькі зарэгістраваныя карыстальнікі
Увайсці / Зарэгістравацца
Kunitz-type trypsin inhibitors bind to the active pocket of trypsin causing its inhibition. Plant Kunitz-type inhibitors are thought to be important in defense, especially against insect pests. From sequence analysis of various Kunitz-type inhibitors from plants, we identified CaTI2 from chickpea as
Далучайцеся да нашай
старонкі ў facebook

Самая поўная база дадзеных пра лекавыя травы, падтрыманая навукай

  • Працуе на 55 мовах
  • Лячэнне травой пры падтрымцы навукі
  • Распазнаванне траў па малюнку
  • Інтэрактыўная GPS-карта - пазначце травы па месцы (хутка)
  • Чытайце навуковыя публікацыі, звязаныя з вашым пошукам
  • Шукайце лекавыя зёлкі па іх уздзеянні
  • Арганізуйце свае інтарэсы і будзьце ў курсе навінавых даследаванняў, клінічных выпрабаванняў і патэнтаў

Увядзіце сімптом альбо захворванне і прачытайце пра зёлкі, якія могуць дапамагчы, набярыце траву і паглядзіце хваробы і сімптомы, супраць якіх яна выкарыстоўваецца.
* Уся інфармацыя заснавана на апублікаваных навуковых даследаваннях

Google Play badgeApp Store badge