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araujia subhastata/protease
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4 Ergebnisse
Biochemical characterization, cDNA cloning, and molecular modeling of araujiain aII, a papain-like cysteine protease from Araujia angustifolia latex.
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Araujiain aII, the protease with highest specific activity purified from latex of Araujia angustifolia (Apocynaceae), shows optimum proteolytic activity at alkaline pH, and it is completely inhibited by the irreversible inhibitor of cysteine proteases trans-epoxysucciny-L: -leucyl-amido(4-guanidino)
Isolation and characterization of a cysteine protease from the latex of Araujia hortorum fruits.
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A new protease (araujiain h I) was purified to mass spectroscopy homogeneity from the latex of Araujia hortorum Fourn. (Asclepiadaceae) fruits by ultracentrifugation and ion exchange chromatography. The enzyme has a molecular mass of 24,031 (mass spectrometry) and an iso-electric point higher than
Selective adsorption of plant cysteine peptidases onto TiO2.
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A crude extract rich in plant cysteine peptidases was obtained from the latex of the fruits of Araujia hortorum, a South American climbing plant. The highly concentrated extract was immobilized onto titanium dioxide to produce biocatalysts through a simple adsorption procedure. Absorbance
Two new cysteine endopeptidases obtained from the latex of Araujia hortorum fruits.
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Two new endopeptidases were purified to homogeneity from the latex of Araujia hortorum fruits by a simple purification procedure involving ultracentrifugation and ion exchange chromatography. Molecular weights of araujiain h II and araujiain h III were 23,718 and 23546 (mass spectrometry),
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