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Molecular cloning and immunochemical characterization of a novel major Japanese cedar pollen allergen belonging to the aspartic protease family.

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BACKGROUND Japanese cedar (Cryptomeria japonica) pollen is a major cause of seasonal pollinosis in Japan. Protease activity in the pollen grains may trigger pro-allergic responses but no such proteases have yet been identified as pollen allergens. OBJECTIVE We report the molecular cloning and

Molecular cloning and immunochemical characterization of a new Japanese cedar pollen allergen homologous to plant subtilisin-like serine protease.

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Protease activities in allergen sources are thought to be involved in triggering allergic inflammation through the disruption of epithelial barrier or the induction of proinflammatory cytokines. Protease allergens may also work as type 2 helper T cell (TH2) adjuvants through the cleavage of cell

Tranexamic acid blocks the thrombin-mediated delay of epidermal permeability barrier recovery induced by the cedar pollen allergen, Cry j1.

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We previously demonstrated that Cry j1, the major pollen allergen of Cryptomeria japonica (Japanese cedar), transiently increases protease activity and intracellular Ca2+ concentration in cultured human keratinocytes, and delays recovery after stratum corneum barrier disruption in human skin ex

Cystatin SN upregulation in patients with seasonal allergic rhinitis.

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Seasonal allergic rhinitis (SAR) to the Japanese cedar, Cryptomeria japonica (JC) pollen is an IgE-mediated type I allergy affecting nasal mucosa. However, the molecular events underlying its development remain unclear. We sought to identify SAR-associated altered gene expression in nasal epithelial

Legumin encoding sequences from the redwood family (Taxodiaceae) reveal precursors lacking the conserved Asn-Gly processing site.

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We have cloned and sequenced two different cDNAs encoding legumins from Japanese red cedar (Cryptomeria japonica, Taxodiaceae). The derived amino acid sequences show between 34% and 55% identity when compared with legumins from angiosperms and from Pinaceae, respectively. The predicted precursors

Japanese Cedar (Cryptomeria japonica) pollen allergen induces elevation of intracellular calcium in human keratinocytes and impairs epidermal barrier function of human skin ex vivo.

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Cry j1 is the major peptide allergen of Japanese cedar (Sugi), Cryptomeria japonica. Since some allergens disrupt epidermal permeability barrier homeostasis, we hypothesized that Cry j1 might have a similar effect. Intracellular calcium level in cultured human keratinocytes was measured with a

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