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o coumaric acid/kartoffel
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3 Ergebnisse
Formation of p-coumaric acid and o-coumaric acid from L-phenylalanine by microsomal membrane fractions from potato: Evidence of membrane-bound enzyme complexes.
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The enzymes described here are the membrane-bound L-phenylalanine ammonia-lyase and cinnamate hydroxylase. Microsomes prepared from tubers of Solanum tuberosum L. are capable of converting L-phenylalanine into both o- and p-coumaric acid. Three microsomal fractions obtained by density gradient
Purification and characterization of p-coumaroyl-D-glucose hydroxylase of sweet potato (Ipomoea batatas) roots.
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p-Coumaroyl-D-glucose hydroxylase in sweet potato (Ipomoea batatas Lam.) has been purified to apparent electrophoretic homogeneity using a combination of anion-and cation-exchange, hydrophobic and gel filtration chromatography. The purified enzyme was a monomer with a molecular weight of 33,000 and
Partial purification and characterization of UDPG:t-cinnamate glucosyltransferase in the root of sweet potato, Ipomoea batatas Lam.
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Previously, we isolated t-cinnamoyl-D-glucose as a possible intermediate in chlorogenic acid biosynthesis from sweet potato root. The enzyme which catalyzes the formation of t-cinnamoyl-D-glucose has been purified 539-fold from sweet potato root (Ipomoea batatas Lam.) and characterized. It required
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