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alpha eleostearic acid/momordica

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ArtículosEnsayos clínicosPatentes
5 resultados

In Vivo Studies of the Biosynthesis of [alpha]-Eleostearic Acid in the Seed of Momordica charantia L.

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In vivo radiotracer experiments using 14C-labeled acetate, oleate, linoleate, and linolenate were conducted to investigate the biosynthesis of [alpha]-eleostearic acid in the seeds of Momordica charantia. With the exception of [14C]linolenate, all of these precursors radioactively labeled

Characterization of a soluble phosphatidic acid phosphatase in bitter melon (Momordica charantia).

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Momordica charantia is often called bitter melon, bitter gourd or bitter squash because its fruit has a bitter taste. The fruit has been widely used as vegetable and herbal medicine. Alpha-eleostearic acid is the major fatty acid in the seeds, but little is known about its biosynthesis. As an

Studies on the antioxygenic activity of bitter gourd (Momordica charantia) and its fractions using various in vitro models.

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BACKGROUND A study was undertaken to evaluate the antioxygenic activity of bitter gourd pulp and seed powders as well as their various solvent extracts using different methods and to minimise the oxidative deterioration of lipids by natural antioxidants. RESULTS Bitter gourd pulp and seed powders at

[Mineral elements analysis of Momordica charantiap seeds by ICP-AES and fatty acid profile identification of seed oil by GC-MS].

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In the present study, a special kind of Momordica charantia seeds produced in Hai Nan was selected and analyzed. Firstly, inductively coupled plasma-atomic emission spectrophotometry (ICP-AES) was used to determine the mineral elements. It was clear that the contents of K, Mg and P are the highest

Conjugated fatty acid synthesis: residues 111 and 115 influence product partitioning of Momordica charantia conjugase.

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Conjugated linolenic acids (CLNs), 18:3 Δ(9,11,13), lack the methylene groups found between the double bonds of linolenic acid (18:3 Δ(9,12,15)). CLNs are produced by conjugase enzymes that are homologs of the oleate desaturases FAD2. The goal of this study was to map the domain(s) within the
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