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l canaline/canavalia

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ArtículosEnsayos clínicosPatentes
3 resultados

Purification and characterization of the higher plant enzyme L-canaline reductase.

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A newly discovered enzyme, L-canaline reductase (NADPH:L-canaline oxidoreductase, EC 1.6.6-), has been isolated and purified from 10-day-old leaves of the jack bean Canavalia ensiformis (Leguminosae). This higher plant is representative of a large number of legumes that synthesize L-canavanine, an

In Vitro Synthesis of Ureidohomoserine by an Enzyme from Jack Bean (Canavalia ensiformis) Leaves.

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An enzyme was extensively purified from jack bean leaves (Canavalia ensiformis L.) which produced o-ureidohomoserine from l-canaline and carbamyl phosphate. The most highly purified preparations catalyzed both this reaction and citrulline synthesis from ornithine and carbamyl phosphate, and the

l-Canavanine Metabolism in Jack Bean, Canavalia ensiformis (L.) DC. (Leguminosae).

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l-Canavanine, a highly toxic arginine antimetabolite, is the principal nonprotein amino acid of many leguminous plants. Labeled-precursor feeding studies, conducted primarily with [(14)C]carbamoyl phosphate, and utilization of the seedlings of jack bean, Canavalia ensiformis (L.) DC. (Leguminosae),
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