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o acetyl serine/salmonelosis
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5 resultados
In Salmonella enterica, OatA (Formerly YjgM) Uses O-Acetyl-Serine and Acetyl-CoA to Synthesize N,O-Diacetylserine, Which Upregulates Cysteine Biosynthesis.
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L-Cysteine biosynthesis has been extensively analyzed in Salmonella enterica. The cysteine regulon contains the genes whose protein products are necessary to convert sulfate to sulfide, which is eventually reacted with O-acetyl-serine (OAS) to generate cysteine. The LysR type
Mutants of Salmonella typhimurium responding to cysteine or methionine: their nature and possible role in the regulation of cysteine biosynthesis.
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Nineteen mutants of Salmonella typhimurium responding to either cysteine or methionine (cym) have been identified amongst cysteine (cys) and methionine (met) auxotrophs. Their growth responses to known intermediates in the related pathways of cysteine and methionine biosynthesis and complementation
Structure-Based Design of Inhibitors of the Crucial Cysteine Biosynthetic Pathway Enzyme O-Acetyl Serine Sulfhydrylase.
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The cysteine biosynthetic pathway is of fundamental importance for the growth, survival, and pathogenicity of the many pathogens. This pathway is present in many species but is absent in mammals. The ability of pathogens to counteract the oxidative defences of a host is critical for the survival of
Tobacco plants transformed with the O-acetylserine (thiol) lyase gene of wheat are resistant to toxic levels of hydrogen sulphide gas.
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O-acetylserine (thiol) lyase (EC4.2.99.8) is the key enzyme in the cysteine biosynthetic pathway of plants and prokaryotes. The gene, cys1, encoding this enzyme was isolated from a wheat (Triticum aestivum L.) cDNA library, and its deduced amino acid sequence found to show 53% sequence identity with
Serine acetyltransferase of Escherichia coli: substrate specificity and feedback control by cysteine.
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Although SAT (serine acetyltransferase) of Escherichia coli, which catalyses the first step in cysteine synthesis, proceeds via a random-order ternary complex reaction mechanism [Hindson and Shaw (2003) Biochemistry 42, 3113-3119], it has been suggested that the nearly identical enzyme from
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