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Pyrularia thionin is a small, strongly basic peptide which interacts readily with cellular and synthetic membranes. With cells it induces hemolysis, depolarizes the cellular membrane with an accompanying influx of Ca2+, and activates an endogenous phospholipase A2. Evidence points toward a binding
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The peptide toxin thionin from Pyrularia pubera binds to dipalmitoylphosphatidylglycerol (DPPG) large unilamellar vesicles as shown by an increase in the intensity and blue-shift of the fluorescence emission spectrum of the single tryptophan residue of the protein. The magnitude of these
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