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The purification and serological and chemical properties of Vicia graminea lectin (VGA) and Vicia unijuga lectin (VUA) were described, and then the binding-specificity of anti-M and -N antibodies and both the lectins was discussed in this review. On the basis of the facts that Vgu glycoproteins
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1. Two perchloric acid-soluble glycoprotein fractions from cyst fluids of 2 patients with ovarian clear cell carcinoma in malignant were subjected to a systematic affinity chromatography using Vicia unijuga lectin-Cellulofine column and Arachis hypogaea lectin-Cellulofine column and separated into
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1. Three perchloric acid-soluble fractions from ascites of three primary ovarian cancer patients were subjected to Sephacryl S-300 gel filtration, respectively, and three Fr. 1 which were eluted in the vicinity of void volume as minor fractions, were then separated by a systematic affinity
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