l glutamine/peruna

Linkki tallennetaan leikepöydälle

ArtikkelitKliiniset tutkimuksetPatentit

Valitse lajittelutyyppi

9 tuloksia

Biochemical characterization of a novel L-asparaginase from Paenibacillus barengoltzii being suitable for acrylamide reduction in potato chips and mooncakes.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

A novel L-asparaginase gene (PbAsnase) from Paenibaeillus barengoltzii CAU904 was cloned and expressed in Escherichia coli. The L-asparaginase gene was 1011bp encoding 336 amino acids. Multiple sequence alignment of PbAsnase with other known L-asparaginases revealed that the enzyme showed high

Characterization of a novel type I l-asparaginase from Acinetobacter soli and its ability to inhibit acrylamide formation in potato chips.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

l-Asparaginases have the potential to inhibit the formation of acrylamide, a harmful toxin formed during high temperature processing of food. A novel bacterium which produces l-asparaginase was screened. Type I l-asparaginase gene from Acinetobacter soli was cloned and expressed in Escherichia coli.

Nitrogen recycling during phenylpropanoid metabolism in sweet potato tubers.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

In the first step of the phenylpropanoid metabolic pathway, L-phenylalanine (L-Phe) is deaminated to form E-cinnamate, in a conversion catalyzed by phenylalanine ammonia-lyase (PAL; EC 4.3.1.5). The metabolic fate of the ammonium ion (NH4+) produced in this reaction was investigated in sweet potato

Molecular cloning, structural modeling and characterization of a novel glutaminase-free L-asparaginase from Cobetia amphilecti AMI6.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

The exploration of new sources of L-asparaginase with low glutaminase activity is of great interest in both medical and food applications. In the current study, a novel L-asparaginase gene (CobAsnase) from halotolerant Cobetia amphilecti AMI6 was cloned and over-expressed in Escherichia coli. The

Cloning, expression, and characterization of L-asparaginase from a newly isolated Bacillus subtilis B11-06.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

This study focused on the cloning, overexpression, and characterization of the gene encoding L-asparaginase (ansZ) from a nonpathogenic strain of Bacillus subtilis B11-06. The recombinant enzyme showed high thermostability and low affinity to L-glutamine. The ansZ gene, encoding a putative

Xylella fastidiosa cultivation on a minimal solid defined medium.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

A simple defined solid medium containing citrate and succinate, three amino acids (L-glutamine, L-asparagine, and L-cysteine), hemin chloride, potato starch, gellan gum (GelRite), and mineral salts supported the growth of grape strains of Xylella fastidiosa, the bacterial pathogen that causes

Survey of Sensitivity to Fatty Acid-Amino Acid Conjugates in the Solanaceae.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

Plants perceive insect herbivores via a sophisticated surveillance system that detects a range of alarm signals, including herbivore-associated molecular patterns (HAMPs). Fatty acid-amino acid conjugates (FACs) are HAMPs present in oral secretions (OS) of lepidopteran larvae that induce defense

Purification, characterization and kinetic properties of extracellular L-asparaginase produced by Cladosporium sp.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

L-asparaginase from Cladosporium sp. grown on wheat bran by SSF was purified. Enzyme appeared to be a trimer with homodimer of 37 kDa and another 47 kDa amounting to total mass of 121 kDa as estimated by SDS-PAGE and 120 kDa on gel filtration column. The optimum temperature and pH of the enzyme were

A novel bacterial type II l-asparaginase and evaluation of its enzymatic acrylamide reduction in French fries.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

This study reports the identification of a novel bacterial type II l-asparaginase, abASNase2, from Aquabacterium sp. A7-Y. The enzyme contains 319 amino acids and shared 35% identity with Escherichia coli type II l-asparaginase (EcAII), a commercial enzyme trademarked Elspar® that is widely used for

Liity facebook-sivullemme

Herbal & Natural Medicine

Täydellisin lääketieteellinen tietokanta tieteen tukemana

Toimii 55 kielellä
Yrttilääkkeet tieteen tukemana
Yrttien tunnistaminen kuvan perusteella
Interaktiivinen GPS-kartta - merkitse yrtit sijaintiin (tulossa pian)
Lue hakuusi liittyviä tieteellisiä julkaisuja
Hae lääkekasveja niiden vaikutusten perusteella
Järjestä kiinnostuksesi ja pysy ajan tasalla uutisista, kliinisistä tutkimuksista ja patenteista

Kirjoita oire tai sairaus ja lue yrtteistä, jotka saattavat auttaa, kirjoita yrtti ja näe taudit ja oireet, joita vastaan sitä käytetään.
* Kaikki tiedot perustuvat julkaistuun tieteelliseen tutkimukseen