Finnish
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

scrapie/phosphatase

Linkki tallennetaan leikepöydälle
ArtikkelitKliiniset tutkimuksetPatentit
13 tuloksia

SUCCINIC DEHYDROGENASE, CYTOCHROME OXIDASE AND ACID PHOSPHATASE ACTIVITIES IN THE BRAINS OF SCRAPIE-INFECTED GOATS AND MICE.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy

Medulla oblongata transcriptome changes during presymptomatic natural scrapie and their association with prion-related lesions.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
BACKGROUND The pathogenesis of natural scrapie and other prion diseases is still poorly understood. Determining the variations in the transcriptome in the early phases of the disease might clarify some of the molecular mechanisms of the prion-induced pathology and allow for the development of new

Ultrastructural cytochemical studies of cerebral microvasculature in scrapie infected mice.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Alkaline phosphatase, 5'-nucleotidase nucleoside diphosphatase and thiamine pyrophosphatase activities were studied by cytochemical method applied to electron microscopy of brain microvasculature in normal and scrapie infected mice. In control mice, the major location of all phosphatases studied was

Ultrastructural localization of scrapie prion proteins in cytoplasmic vesicles of infected cultured cells.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Infectious scrapie prions are composed largely, if not entirely, of an abnormal isoform of the prion protein (PrP) designated PrPSc. In scrapie-infected mouse neuroblastoma (ScN2a) and hamster brain (ScHaB) cells, PrPSc accumulates primarily within the cell cytoplasm, whereas cellular PrP (PrPC) is

Intraneuronal enzymic inclusions in the histological diagnosis of scrapie.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Cumulative results are presented of histopathological and enzyme histochemical findings in sheep naturally or experimentally infected with scrapie compared with healthy controls or animals with other diseases. Two hundred and sixty-eight sheep were examined, including 210 cases of clinical or

Increased blood-brain barrier permeability in scrapie-infected mice.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
The present investigation was designed to study the ultrastructural integrity of the blood-brain barrier (BBB) in the cerebral microvasculature of scrapie-infected mice showing clinical illness. Cerebral microvessels from either IM, VM, or C57BL/6J mice, terminally affected with various strains of

Scrapie PrP 27-30 is a sialoglycoprotein.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
The major scrapie prion protein, designated PrP 27-30, exhibited both charge and size heterogeneity after purification from infected hamster brains. Eight or more discrete charge isomers of PrP 27-30 with isoelectric points ranging from approximately pH 4.6 to 7.9 were found by using non-equilibrium

Phosphorylation of prion protein at serine 43 induces prion protein conformational change.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
The cause of the conformational change of normal cellular prion protein (PrP) into its disease-associated form is unknown. Posttranslational modifications, such as glycosylation, acetylation, S-nitrosylation, and phosphorylation, are known to induce protein conformational changes. Here, we

The cell type resolved mouse transcriptome in neuron-enriched brain tissues from the hippocampus and cerebellum during prion disease.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Multiple cell types and complex connection networks are an intrinsic feature of brain tissue. In this study we used expression profiling of specific microscopic regions of heterogeneous tissue sections isolated by laser capture microdissection (LCM) to determine insights into the molecular basis of

Identification of candidate proteins binding to prion protein.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Prion diseases are disorders of protein conformation that produce neurodegeneration in humans and animals. Studies of transgenic (Tg) mice indicate that a factor designated protein X is involved in the conversion of the normal cellular prion protein (PrPC) into the scrapie isoform (PrPSc); protein X

Cytochemical study of the involvement of cell organelles in formation and accumulation of fibrillar amyloid in the pancreas of NORbeta transgenic mice.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Phosphatase ultrastructural cytochemistry was used to evaluate the participation of cytoplasmic organelles in the accumulation of fibrillar amyloid beta (Abeta) in exocrine acinar cells and in macrophages of the pancreas of transgenic mice overexpressing a carboxy-terminal fragment of Abeta protein

Overactivation of calcineurin induced by amyloid-beta and prion proteins.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Amyloid-beta protein (A beta) and the scrapie isoform of prion protein (PrPSs) have a central role in the pathogenesis of Alzheimer's disease (AD) and prion-related encephalopathies (PRE), respectively. In both disorders, the deposition of these misfolded proteins is accompanied by apoptotic

Cellular Prion Protein Promotes Neuronal Differentiation of Adipose-Derived Stem Cells by Upregulating miRNA-124.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
The cellular prion protein (PrP(C)) is a highly conserved glycoprotein anchored by glycosylphosphatidylinositol (GPI) to the cell surface and is also the source of pathogenic agent of scrapie prion protein (PrP(Sc)). Numerous researches have suggested putative physiological roles for PrP(C),
Liity facebook-sivullemme

Täydellisin lääketieteellinen tietokanta tieteen tukemana

  • Toimii 55 kielellä
  • Yrttilääkkeet tieteen tukemana
  • Yrttien tunnistaminen kuvan perusteella
  • Interaktiivinen GPS-kartta - merkitse yrtit sijaintiin (tulossa pian)
  • Lue hakuusi liittyviä tieteellisiä julkaisuja
  • Hae lääkekasveja niiden vaikutusten perusteella
  • Järjestä kiinnostuksesi ja pysy ajan tasalla uutisista, kliinisistä tutkimuksista ja patenteista

Kirjoita oire tai sairaus ja lue yrtteistä, jotka saattavat auttaa, kirjoita yrtti ja näe taudit ja oireet, joita vastaan sitä käytetään.
* Kaikki tiedot perustuvat julkaistuun tieteelliseen tutkimukseen

Google Play badgeApp Store badge