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microtis/glutathione

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Human babesiosis is the most important zoonotic protozoan infection in the world. This is the first report of the cloning, expression, purification, and immunobiochemical characterization of a methionine aminopeptidase 1 (MetAP1) protein from Babesia microti (B. microti). The gene encodes a MetAP1

Babesia gibsoni ribosomal phosphoprotein P0 induces cross-protective immunity against B. microti infection in mice.

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Babesia gibsoni ribosomal phosphoprotein P0 (BgP0) was identified as an immunodominant cross-reactive antigen with B. microti. The BgP0 gene is a single copy with a predicted open reading frame of 942 bp and 314 amino acids. The BgP0 was expressed as a glutathione S-transferase fusion protein in

Babesia microti Aldo-keto Reductase-Like Protein Involved in Antioxidant and Anti-parasite Response.

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The intraerythrocytic apicomplexan Babesia microti is the primary causative agent of human babesiosis, which is an infectious disease that occurs in various regions around the world. Although the aldo-keto reductases (AKRs) of this parasite have been sequenced and annotated, their biological

Inactivation of Babesia microti in red blood cells and platelet concentrates.

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With an increasing number of recognized transfusion-transmitted (TT) babesiosis cases, Babesia microti is the most frequently TT parasite in the United States. We evaluated the inactivation of B. microti in red blood cells (RBCs) prepared in Optisol (AS-5) using amustaline and glutathione (GSH) and
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