pyrularia/l cystéine

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cDNA-derived identification of novel thionin precursors in Viscum album that contain highly divergent thionin domains but conserved signal and acidic polypeptide domains.

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The existence of new thionin variants in Viscum album has been deduced from cDNA sequences. Unlike the viscotoxins and related thionins previously found in different members of the Viscaceae, these novel thionins contain eight rather than six cysteine residues. In this respect they resemble thionins

Characterization and structural role of disulfide bonds in a highly knotted thionin from Pyrularia pubera.

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Disulfide bonds play a crucial role in the stabilization of the amphipathic folding of the diverse families of cysteine-rich antimicrobial peptides. The determination of cysteine pairings in these peptides has largely depended on sequence homology criteria, since the classical methods of disulfide

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