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colubrina arborescens/phospholipase

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सामग्रीक्लिनिकल परीक्षणपेटेंट
3 परिणाम

Isolation, properties and amino acid sequences of a phospholipase A2 and its homologue without activity from the venom of a sea snake, Laticauda colubrina, from the Solomon Islands.

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A phospholipase A2, Laticauda colubrina phospholipase A2 II (LcPLA-II), and a phospholipase A2 homologue, Laticauda colubrina phospholipase A2 homologue I (LcPLH-I), were isolated from the venom of the yellow-lipped sea snake, Laticauda colubrina, from the Solomon Islands. LcPLA-II showed

Neuromuscular effects of a toxic phospholipase A2 and its nontoxic homologue from the venom of the sea snake, Laticauda colubrina.

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A single chain phospholipase A2 (LcPLA-II) and a homologous protein lacking enzymatic activity (LcPLH-I) isolated from the venom of the Solomon Island sea snake (Laticauda colubrina) were tested for effects on neuromuscular transmission and muscle contractility on chick biventer cervicis and mouse

Venom proteome of the yellow-lipped sea krait, Laticauda colubrina from Bali: Insights into subvenomic diversity, venom antigenicity and cross-neutralization by antivenom.

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The venom proteome of Laticauda colubrina (Bali, Indonesia) was elucidated by nano-ESI-LCMS/MS of the venom reverse-phase HPLC fractions. Altogether 31 distinct forms of proteins were identified and clustered into three toxin families: three-finger toxin (3FTX, 66.12% of total venom proteins),
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