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An antibacterial protein, designated rhinocerosin, was purified to homogeneity from larvae of the coconut rhinoceros beetle, Oryctes rhinoceros immunized with Escherichia coli. Based on the amino acid sequence of the N-terminal region, a degenerate primer was synthesized and reverse-transcriptase
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We isolated oryctin, a 66-residue peptide, from the hemolymph of the coconut rhinoceros beetle Oryctes rhinoceros and cloned its cDNA. Oryctin is dissimilar to any other known peptides in amino acid sequence, and its function has been unknown. To reveal that function, we determined the solution
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A novel member of the insect defensins, a family of antibacterial peptides, was purified from larvae of the coconut rhinoceros beetle, Oryctes rhinoceros, immunized with Escherichia coli. A full-size cDNA was cloned by combining reverse-transcription PCR (RT-PCR), and 5'- and 3'-rapid amplification
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Oryctes rhinoceros Linn. is one of the most serious pests of coconuts and other palms. Following bioassay guided method, a larvicidal compound, 22-hydroxyhopane has been isolated for the first time from methanol extract of leaves of Adiantum latifolium Lam. against the pest (LC50 value
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BACKGROUND
Oryctes rhinoceros Linn. (Coleoptera: Scarabaeidae) is a serious pest of coconuts and other palms. Symbiotic gut bacteria play significant roles in the digestion of cellulosic materials as well as in some other physiological processes essential for the existence of O. rhinoceros larvae.
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