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aegopodium podagraria/lectin
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3 risultati
Ribosome-inactivating lectins with polynucleotide:adenosine glycosidase activity.
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Lectins from Aegopodium podagraria (APA), Bryonia dioica (BDA), Galanthus nivalis (GNA), Iris hybrid (IRA) and Sambucus nigra (SNAI), and a new lectin-related protein from Sambucus nigra (SNLRP) were studied to ascertain whether they had the properties of ribosome-inactivating proteins (RIP). IRA
Isolation and partial characterization of a lectin from ground elder (Aegopodium podagraria) rhizomes.
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A lectin has been isolated from rhizomes of ground elder (Aegopodium podagraria) using a combination of affinity chromatography on erythrocyte membrane proteins immobilized on cross-linked agarose and hydroxyapatite, and ion-exchange chromatography. The molecular structure of the lectin was
Electron-microscopic analysis of ground elder (Aegopodium podagraria L.) lectin: evidence for a new type of supra-molecular protein structure.
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The lectin of ground elder (Aegopodium podagraria L.) was investigated electron-microscopically after negative staining with uranyl salts. Affinity-purified preparations of this glycoprotein were highly heteromorphous as they contained small particles approximately 4.6 nm in diameter and very large
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