cecropia hololeuca/protease

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Properties and significance of a riboflavin-binding hexamerin in the hemolymph of Hyalophora cecropia.

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A riboflavin-binding hexamerin isolated from pupal hemolymph of Hyalophora cecropia has a native M(r) of 510,000, subunit M(r) of 85,000, and a 5% carbohydrate content. An intrachain cross-link was confirmed in protease limit digests. Ellman titration confirmed the presence of a sulfhydryl group,

Bacteriophage-resistant mutants of Bacillus thuringiensis with decreased virulence in pupae of Hyalophora cecropia.

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Starting from a crystal-negative parental strain of Bacillus thuringiensis, we isolated certain bacteriophage-resistant mutants which showed decreased virulence in pupae of the cecropia moth (Hyalophora cecropia). These strains (class I mutants) were highly pleiotropic and showed resistance to seven

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