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Affinity electrophoresis of human alpha-fetoprotein (AFP) with the erythroagglutinating phytohemagglutinin of Phaseolus vulgaris (E-PHA) gave up to five resolved bands (y, h, i, l and a; given in the order of decreasing affinity for E-PHA); band a having no affinity and bands y and h representing
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Allomyrina dichotoma lectin (allo A) with a specificity to beta-D-galactose was used to fractionate human alpha-fetoprotein (AFP) by affinity electrophoresis. AFP from cord sera and serum of a patient with fulminant hepatitis showed single bands with a high affinity for allo A. Some patients with
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