l asparagine/arabidopsis thaliana

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Molecular cloning and characterization of an amidase from Arabidopsis thaliana capable of converting indole-3-acetamide into the plant growth hormone, indole-3-acetic acid.

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Acylamidohydrolases from higher plants have not been characterized or cloned so far. AtAMI1 is the first member of this enzyme family from a higher plant and was identified in the genome of Arabidopsis thaliana based on sequence homology with the catalytic-domain sequence of bacterial

Identification, biochemical characterization, and subcellular localization of allantoate amidohydrolases from Arabidopsis and soybean.

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Allantoate amidohydrolases (AAHs) hydrolize the ureide allantoate to ureidoglycolate, CO(2), and two molecules of ammonium. Allantoate degradation is required to recycle purine-ring nitrogen in all plants. Tropical legumes additionally transport fixed nitrogen via allantoin and allantoate into the

Distinct cis-elements in the Asparagus officinalis asparagine synthetase promoter respond to carbohydrate and senescence signals

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The Asparagus officinalis L. asparagine (Asn) synthetase (AS) promoter was analysed for elements responding to carbohydrate and senescence signals. Transgenic Arabidopsis thaliana L. plants containing deletion constructs of the -1958 bp AS promoter linked to the β-glucuronidase (GUS) reporter gene

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