l asparagine/carie dentaria

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Amino acid residues adjacent to the catalytic cavity of tetramer L-asparaginase II contribute significantly to its catalytic efficiency and thermostability.

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L-Asparaginase (L-asparagine amidohydrolase, EC 3.5.1.1) catalyzes the hydrolysis of L-asparagine to L-aspartic acid and ammonia. It can be used to reduce the formation of acrylamide, which is carcinogenic to humans in foods, via removal of the precursor, asparagine, from the primary ingredients.

Alterations in protein and nucleic acid metabolism of lymphoma 6C3HED-og cells in mice given guinea pig serum.

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Lymphoma 6C3HED-OG cells, known from previous work to be susceptible to the effects of guinea pig serum in vivo and dependent upon extrinsic asparagine for protein synthesis and growth in vitro, remained for the most part morphologically intact and countable in the electronic cell counter following

Polyethylene Glycol Acts as a Mechanistic Stabilizer of L-asparaginase: A Computational Probing.

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L-asparaginase (L-ASN) is an anti-cancer enzyme therapeutic drug that exerts cytotoxicity via inhibition of protein synthesis through depletion of L-asparagine in the tumor microenvironment. The therapeutic performance of the native drug is partial due to the associated instability,

Molecular dynamic simulations of Escherichia coli L-asparaginase to illuminate its role in deamination of asparagine and glutamine residues.

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Acute lymphocytic leukemia (ALL) is an outrageous disease worldwide. L-Asparagine (L-Asn) and L-Glutamine (L-Gln) deamination play a crucial role in ALL treatment. Role of Elspar® (L-asparaginase from Escherichia coli) in regulation of L-Asn and L-Gln has been confirmed by the other researchers

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