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erythrina corallodendron/アラニン

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記事臨床試験特許
2 結果

Mutational studies of the amino acid residues in the combining site of Erythrina corallodendron lectin.

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High-resolution X-ray crystallography of the complex of the Gal/GalNAc-specific Erythrina corallodendron lectin with lactose identified the amino acid side chains that form contacts with the galactose moiety of the disaccharide. The contribution of these amino acids to the binding of different

Structural features of the combining site region of Erythrina corallodendron lectin: role of tryptophan 135.

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The role of Trp 135 and Tyr 108 in the combining site of Erythrina corallodendron lectin (ECorL) was investigated by physicochemical characterization of mutants obtained by site-directed mutagenesis, hemagglutination-inhibition studies, and molecular modeling, including dynamics simulations. The
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