alpha maltose/kariess

Saite tiek saglabāta starpliktuvē

RakstiKlīniskie pētījumiPatenti

Izvēlieties kārtošanas veidu

5 rezultātiem

Homotypic dimerization of a maltose kinase for molecular scaffolding.

Rakstu tulkošanu var veikt tikai reģistrēti lietotāji

Ielogoties Reģistrēties

Mycobacterium tuberculosis (Mtb) uses maltose-1-phosphate to synthesize α-glucans that make up the major component of its outer capsular layer. Maltose kinase (MaK) catalyzes phosphorylation of maltose. The molecular basis for this phosphorylation is currently not understood. Here, we describe the

Overlapping substrate specificity for sucrose and maltose of two binding protein-dependent sugar uptake systems in Streptococcus mutans.

Rakstu tulkošanu var veikt tikai reģistrēti lietotāji

Ielogoties Reģistrēties

Sugar metabolism by Streptococcus mutans is associated with tooth decay. The most abundant sugars in the human diet are sucrose and maltose, a derivative of starch. Previously, we reported a binding protein-dependent transport system (msm) in S. mutans that transports sucrose and maltose, but its

Structural features underlying the selective cleavage of a novel exo-type maltose-forming amylase from Pyrococcus sp. ST04.

Rakstu tulkošanu var veikt tikai reģistrēti lietotāji

Ielogoties Reģistrēties

A novel maltose-forming α-amylase (PSMA) was recently found in the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus sp. ST04. This enzyme shows <13% amino-acid sequence identity to other known α-amylases and displays a unique enzymatic property in that it hydrolyzes both α-1,4-glucosidic and α-1,6-glucosidic

Structural and genomic DNA analysis of the putative TetR transcriptional repressor SCO7518 from Streptomyces coelicolor A3(2).

Rakstu tulkošanu var veikt tikai reģistrēti lietotāji

Ielogoties Reģistrēties

SCO7518 is a protein of unknown function from Streptomyces coelicolor A3(2) that has been classified into the TetR transcriptional regulator family. In this study, a crystal structure of SCO7518 was determined at 2.29Å resolution. The structure is a homodimer of protomers that comprise an N-terminal

Purification and electron microscopic visualization of functional human spliceosomes.

Rakstu tulkošanu var veikt tikai reģistrēti lietotāji

Ielogoties Reģistrēties

Pre-mRNA splicing takes place in a large and highly dynamic complex known as the spliceosome. Here we report the optimization of a maltose-binding protein (MBP) affinity-purification method to isolate functional spliceosomes for electron microscopic analysis. Visualization of the spliceosome

Pievienojieties mūsu
facebook lapai

Herbal & Natural Medicine

Vispilnīgākā ārstniecības augu datu bāze, kuru atbalsta zinātne

Darbojas 55 valodās
Zāļu ārstniecības līdzekļi, kurus atbalsta zinātne
Garšaugu atpazīšana pēc attēla
Interaktīva GPS karte - atzīmējiet garšaugus atrašanās vietā (drīzumā)
Lasiet zinātniskās publikācijas, kas saistītas ar jūsu meklēšanu
Meklēt ārstniecības augus pēc to iedarbības
Organizējiet savas intereses un sekojiet līdzi jaunumiem, klīniskajiem izmēģinājumiem un patentiem

Ierakstiet simptomu vai slimību un izlasiet par garšaugiem, kas varētu palīdzēt, ierakstiet zāli un redziet slimības un simptomus, pret kuriem tā tiek lietota.
* Visa informācija ir balstīta uz publicētiem zinātniskiem pētījumiem