cota/triptófano

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Insight into stability of CotA laccase from the spore coat of Bacillus subtilis.

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The axial ligand of the catalytic mononuclear T1 copper site (Met(502)) of the CotA laccase was replaced by a leucine or phenylalanine residue to increase the redox potential of the enzyme. These mutations led to an increase in the redox potential by approx. 100 mV relative to the wild-type enzyme

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