pinus edulis/fenilalanina

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Identification of two pairs of spatially approximated residues within the carboxyl terminus of secretin and its receptor.

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The carboxyl-terminal domains of secretin family peptides have been shown to contain key determinants for high affinity binding to their receptors. In this work, we have examined the interaction between carboxyl-terminal residues within secretin and the prototypic secretin receptor. We previously

Insights into interactions between the alpha-helical region of the salmon calcitonin antagonists and the human calcitonin receptor using photoaffinity labeling.

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Fish-like calcitonins (CTs), such as salmon CT (sCT), are widely used clinically in the treatment of bone-related disorders; however, the molecular basis for CT binding to its receptor, a class II G protein-coupled receptor, is not well defined. In this study we have used photoaffinity labeling to

Identification of an interaction between residue 6 of the natural peptide ligand and a distinct residue within the amino-terminal tail of the secretin receptor.

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Photoaffinity labeling is a powerful tool for the characterization of the molecular basis of ligand binding. We recently used this technique to demonstrate the proximity between a residue within the carboxyl-terminal half of a secretin-like ligand and the amino-terminal domain of the secretin

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