Romanian
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

l homocysteine/spanac

Linkul este salvat în clipboard
ArticoleStudii cliniceBrevete
6 rezultate

Purification and properties of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from leaves of spinach beet.

Numai utilizatorii înregistrați pot traduce articole
Log In / Înregistrare

Partial purification and properties of adenosine nucleosidase from leaves of spinach beet (Beta vulgaris L.).

Numai utilizatorii înregistrați pot traduce articole
Log In / Înregistrare
Adenosine nucleosidase (EC 3.2.2.7), which catalyses the irreversible hydrolysis of adenosine to adenine and ribose, has been isolated and purified about 40-fold from leaves of spinach beet (Beta vulgaris L.). The enzyme appeared to be specific for adenosine only among the naturally-occurring
Cystathionine gamma-synthase, the first enzyme specific for the methionine biosynthetic pathway, was purified to apparent homogeneity from spinach leaf chloroplasts. A nonradioactive assay based on O-phthaldialdehyde derivatization of L-cystathionine and fluorescence detection was developed to
Cystathionine beta-lyase, the second enzyme of the transsulfuration pathway leading to homocysteine synthesis was purified over 16,000-fold from spinach (Spinacia oleracea L.) leaf chloroplasts (soluble fraction). Enzyme activity was followed along the purification scheme by either a colorimetric
1. An enzyme catalysing the methylation of caffeic acid to ferulic acid, using S-adenosyl-L-methionine as methyl donor, has been extracted from leaves of spinach beet and purified 75-fold to obtain a stable preparation. 2. The enzyme showed optimum activity at pH 6.5, and did not require the
A proteinacious inhibitor of S-adenosyl-L-methionine (AdoMet)-dependent transmethylation reactions was purified to homogeneity from porcine liver by size exclusion chromatography and FPLC. The molecular weight of the inhibitor was 12,222 Da. A 7400 Da polypeptide fragment of the purified inhibitor
Alăturați-vă paginii
noastre de facebook

Cea mai completă bază de date cu plante medicinale susținută de știință

  • Funcționează în 55 de limbi
  • Cure pe bază de plante susținute de știință
  • Recunoașterea ierburilor după imagine
  • Harta GPS interactivă - etichetați ierburile în locație (în curând)
  • Citiți publicațiile științifice legate de căutarea dvs.
  • Căutați plante medicinale după efectele lor
  • Organizați-vă interesele și rămâneți la curent cu noutățile de cercetare, studiile clinice și brevetele

Tastați un simptom sau o boală și citiți despre plante care ar putea ajuta, tastați o plantă și vedeți boli și simptome împotriva cărora este folosit.
* Toate informațiile se bazează pe cercetări științifice publicate

Google Play badgeApp Store badge