Albanian
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)
Biochemical and Biophysical Research Communications 2019-Dec

Crystal structures clarify cofactor binding of plant tyrosine decarboxylase.

Vetëm përdoruesit e regjistruar mund të përkthejnë artikuj
Identifikohuni Regjistrohu
Lidhja ruhet në kujtesën e fragmenteve
Hang Wang
Jian Yu
Yasuharu Satoh
Yusuke Nakagawa
Ryusuke Tanaka
Koji Kato
Min Yao

Fjalë kyçe

Abstrakt

Plant tyrosine decarboxylase (TyrDC) is a group II pyridoxal 5'-phosphate (PLP)-dependent decarboxylase that mainly catalyzes the decarboxylation of tyrosine to tyramine. This is biologically important for diverting essential primary metabolites into secondary metabolic pathways. Intensive studies have characterized the effective of PLP-binding and the substrate specificity of mammalian 3,4-dihydroxyphenyl-l-alanine (Dopa) decarboxylases, a member of group II PLP-dependent decarboxylase. However, the characteristics of PLP binding and substrate specificity of plant TyrDCs remain unknown. In this study, we focus on the PLP binding manner, and determined the crystal structures of the apo and PLP binding form of type II TyrDC from Papaver somniferum (PsTyrDCII and PsTyrDCII-PLP). The structures showed that, unlike mammalian Dopa decarboxylase, the binding of PLP does not induce distinct conformational changes of PsTyrDCII regarding the overall structure, but the PLP binding pocket displays conformational changes at Phe124, His203 and Thr262. Combining structural comparation and the obtained biochemical findings, it is demonstrated that PsTyrDCII does not binds PLP tightly. Such characteristics of PLP binding may be required by its catalytic reaction and substrate binding. The activity of TyrDC probably regulated by the concentration of PLP in cells.

Bashkohuni në faqen
tonë në facebook

Baza e të dhënave më e plotë e bimëve medicinale e mbështetur nga shkenca

  • Punon në 55 gjuhë
  • Kurime bimore të mbështetura nga shkenca
  • Njohja e bimëve nga imazhi
  • Harta GPS interaktive - etiketoni bimët në vendndodhje (së shpejti)
  • Lexoni botime shkencore në lidhje me kërkimin tuaj
  • Kërkoni bimë medicinale nga efektet e tyre
  • Organizoni interesat tuaja dhe qëndroni në azhurnim me kërkimet e lajmeve, provat klinike dhe patentat

Shkruani një simptomë ose një sëmundje dhe lexoni në lidhje me barërat që mund të ndihmojnë, shtypni një barishte dhe shikoni sëmundjet dhe simptomat që përdoren kundër.
* I gjithë informacioni bazohet në kërkimin shkencor të botuar

Google Play badgeApp Store badge