Albanian
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

alpha maltose/kariesi dentar

Lidhja ruhet në kujtesën e fragmenteve
ArtikujProvat klinikePatentat
5 rezultatet

Homotypic dimerization of a maltose kinase for molecular scaffolding.

Vetëm përdoruesit e regjistruar mund të përkthejnë artikuj
Identifikohuni Regjistrohu
Mycobacterium tuberculosis (Mtb) uses maltose-1-phosphate to synthesize α-glucans that make up the major component of its outer capsular layer. Maltose kinase (MaK) catalyzes phosphorylation of maltose. The molecular basis for this phosphorylation is currently not understood. Here, we describe the

Overlapping substrate specificity for sucrose and maltose of two binding protein-dependent sugar uptake systems in Streptococcus mutans.

Vetëm përdoruesit e regjistruar mund të përkthejnë artikuj
Identifikohuni Regjistrohu
Sugar metabolism by Streptococcus mutans is associated with tooth decay. The most abundant sugars in the human diet are sucrose and maltose, a derivative of starch. Previously, we reported a binding protein-dependent transport system (msm) in S. mutans that transports sucrose and maltose, but its

Structural features underlying the selective cleavage of a novel exo-type maltose-forming amylase from Pyrococcus sp. ST04.

Vetëm përdoruesit e regjistruar mund të përkthejnë artikuj
Identifikohuni Regjistrohu
A novel maltose-forming α-amylase (PSMA) was recently found in the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus sp. ST04. This enzyme shows <13% amino-acid sequence identity to other known α-amylases and displays a unique enzymatic property in that it hydrolyzes both α-1,4-glucosidic and α-1,6-glucosidic

Structural and genomic DNA analysis of the putative TetR transcriptional repressor SCO7518 from Streptomyces coelicolor A3(2).

Vetëm përdoruesit e regjistruar mund të përkthejnë artikuj
Identifikohuni Regjistrohu
SCO7518 is a protein of unknown function from Streptomyces coelicolor A3(2) that has been classified into the TetR transcriptional regulator family. In this study, a crystal structure of SCO7518 was determined at 2.29Å resolution. The structure is a homodimer of protomers that comprise an N-terminal

Purification and electron microscopic visualization of functional human spliceosomes.

Vetëm përdoruesit e regjistruar mund të përkthejnë artikuj
Identifikohuni Regjistrohu
Pre-mRNA splicing takes place in a large and highly dynamic complex known as the spliceosome. Here we report the optimization of a maltose-binding protein (MBP) affinity-purification method to isolate functional spliceosomes for electron microscopic analysis. Visualization of the spliceosome
Bashkohuni në faqen
tonë në facebook

Baza e të dhënave më e plotë e bimëve medicinale e mbështetur nga shkenca

  • Punon në 55 gjuhë
  • Kurime bimore të mbështetura nga shkenca
  • Njohja e bimëve nga imazhi
  • Harta GPS interaktive - etiketoni bimët në vendndodhje (së shpejti)
  • Lexoni botime shkencore në lidhje me kërkimin tuaj
  • Kërkoni bimë medicinale nga efektet e tyre
  • Organizoni interesat tuaja dhe qëndroni në azhurnim me kërkimet e lajmeve, provat klinike dhe patentat

Shkruani një simptomë ose një sëmundje dhe lexoni në lidhje me barërat që mund të ndihmojnë, shtypni një barishte dhe shikoni sëmundjet dhe simptomat që përdoren kundër.
* I gjithë informacioni bazohet në kërkimin shkencor të botuar

Google Play badgeApp Store badge