Albanian
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

rhapis/protease

Lidhja ruhet në kujtesën e fragmenteve
ArtikujProvat klinikePatentat
5 rezultatet

Structural requirements for enzymatic activities of foamy virus protease-reverse transcriptase.

Vetëm përdoruesit e regjistruar mund të përkthejnë artikuj
Identifikohuni Regjistrohu
Reverse transcriptases (RTs) are pivotal in the life cycle of retroviruses and convert the genomic viral RNA into double-stranded DNA. The RT polymerase domain is subdivided into fingers, palm, thumb, and the connection subdomain, which links the polymerase to the C-terminal RNase H domain. In

AZT resistance alters enzymatic properties and creates an ATP-binding site in SFVmac reverse transcriptase.

Vetëm përdoruesit e regjistruar mund të përkthejnë artikuj
Identifikohuni Regjistrohu
BACKGROUND The replication of simian foamy virus from macaques can be inhibited by the nucleoside reverse transcriptase inhibitor azidothymidine (AZT, zidovudine). Four substitutions in the protease-reverse transcriptase (PR-RT) protein (K211I, I224T, S345T, E350K) are necessary to obtain highly AZT

Crystal structure and activity-based labeling reveal the mechanisms for linkage-specific substrate recognition by deubiquitinase USP9X.

Vetëm përdoruesit e regjistruar mund të përkthejnë artikuj
Identifikohuni Regjistrohu
USP9X is a conserved deubiquitinase (DUB) that regulates multiple cellular processes. Dysregulation of USP9X has been linked to cancers and X-linked intellectual disability. Here, we report the crystal structure of the USP9X catalytic domain at 2.5-Å resolution. The structure reveals a canonical

Crystal structure of a UBP-family deubiquitinating enzyme in isolation and in complex with ubiquitin aldehyde.

Vetëm përdoruesit e regjistruar mund të përkthejnë artikuj
Identifikohuni Regjistrohu
The ubiquitin-specific processing protease (UBP) family of deubiquitinating enzymes plays an essential role in numerous cellular processes. HAUSP, a representative UBP, specifically deubiquitinates and hence stabilizes the tumor suppressor protein p53. Here, we report the crystal structures of the

The structure of the deubiquitinase USP15 reveals a misaligned catalytic triad and an open ubiquitin-binding channel.

Vetëm përdoruesit e regjistruar mund të përkthejnë artikuj
Identifikohuni Regjistrohu
Ubiquitin-specific protease 15 (USP15) regulates important cellular processes, including transforming growth factor β (TGF-β) signaling, mitophagy, mRNA processing, and innate immune responses; however, structural information on USP15's catalytic domain is currently unavailable. Here, we determined
Bashkohuni në faqen
tonë në facebook

Baza e të dhënave më e plotë e bimëve medicinale e mbështetur nga shkenca

  • Punon në 55 gjuhë
  • Kurime bimore të mbështetura nga shkenca
  • Njohja e bimëve nga imazhi
  • Harta GPS interaktive - etiketoni bimët në vendndodhje (së shpejti)
  • Lexoni botime shkencore në lidhje me kërkimin tuaj
  • Kërkoni bimë medicinale nga efektet e tyre
  • Organizoni interesat tuaja dhe qëndroni në azhurnim me kërkimet e lajmeve, provat klinike dhe patentat

Shkruani një simptomë ose një sëmundje dhe lexoni në lidhje me barërat që mund të ndihmojnë, shtypni një barishte dhe shikoni sëmundjet dhe simptomat që përdoren kundër.
* I gjithë informacioni bazohet në kërkimin shkencor të botuar

Google Play badgeApp Store badge