Turkish
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

pyrularia/protease

Bağlantı panoya kaydedilir
NesneKlinik denemelerPatentler
2 Sonuçlar

Characterization and structural role of disulfide bonds in a highly knotted thionin from Pyrularia pubera.

Sadece kayıtlı kullanıcılar makaleleri çevirebilir
Giriş yapmak kayıt olmak
Disulfide bonds play a crucial role in the stabilization of the amphipathic folding of the diverse families of cysteine-rich antimicrobial peptides. The determination of cysteine pairings in these peptides has largely depended on sequence homology criteria, since the classical methods of disulfide
Pyrularia thionin is a strongly basic and bioactive 47 amino acid peptide which contains two Tyr residues at positions 13 and 45 and one Trp at position 8. Limited iodination does not have a significant effect, but prolonged iodination of the peptide leads to progressive inactivation for all known
Facebook sayfamıza katılın

Bilim tarafından desteklenen en eksiksiz şifalı otlar veritabanı

  • 55 dilde çalışır
  • Bilim destekli bitkisel kürler
  • Görüntüye göre bitki tanıma
  • Etkileşimli GPS haritası - bölgedeki bitkileri etiketleyin (yakında)
  • Aramanızla ilgili bilimsel yayınları okuyun
  • Şifalı bitkileri etkilerine göre arayın
  • İlgi alanlarınızı düzenleyin ve haber araştırmaları, klinik denemeler ve patentlerle güncel kalın

Bir belirti veya hastalık yazın ve yardımcı olabilecek bitkiler hakkında bilgi edinin, bir bitki yazın ve karşı kullanıldığı hastalıkları ve semptomları görün.
* Tüm bilgiler yayınlanmış bilimsel araştırmalara dayanmaktadır

Google Play badgeApp Store badge