Vietnamese
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)
tauopathies/tyrosine
Liên kết được lưu vào khay nhớ tạm
Trang 1 từ 53 các kết quả
Quantitative analysis of phenylalanine, tyrosine, tryptophan and kynurenine in rat model for tauopathies by ultra-high performance liquid chromatography with fluorescence and mass spectrometry detection.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
We developed and validated a simple and sensitive ultra-high performance liquid chromatography (UHPLC) method for the analysis of phenylalanine (Phe), tyrosine (Tyr), tryptophan (Trp) and kynurenine (Kyn) in rat plasma. Analytes were separated on Acquity UPLC HSS T3 column (2.1 mm×50 mm, 1.8 μm
Distribution of spleen tyrosine kinase and tau phosphorylated at tyrosine 18 in a mouse model of tauopathy and in the human hippocampus.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
OBJECTIVE
Spleen tyrosine kinase (Syk) has been shown to phosphorylate tyrosine 18 of tau in vitro. It has been proposed that increased immunoreactivity for double-phosphorylated Syk in hippocampal neurons of Alzheimer's disease cases indicates a not yet defined neurodegenerative process. To
Selective tau tyrosine nitration in non-AD tauopathies.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Previously, we reported the characterization of two novel antibodies that react with tau nitrated at tyrosine 197 (Tau-nY197) and tyrosine 394 (Tau-nY394) in Alzheimer's disease (AD). In this report, we examined whether tau nitration at these sites also occurs in corticobasal degeneration (CBD),
Tyrosine phosphorylation of tau accompanies disease progression in transgenic mouse models of tauopathy.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
OBJECTIVE
Tau protein is a prominent component of paired helical filaments in Alzheimer's disease (AD) and other tauopathies. While the abnormal phosphorylation of tau on serine and threonine has been well established in the disease process, its phosphorylation on tyrosine has only recently been
Tau nitration occurs at tyrosine 29 in the fibrillar lesions of Alzheimer's disease and other tauopathies.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The neurodegenerative tauopathies are a clinically diverse group of diseases typified by the pathological self-assembly of the microtubule-associated tau protein. Although tau nitration is believed to influence the pathogenesis of these diseases, the precise residues modified, and the resulting
Truncation and Activation of Dual Specificity Tyrosine Phosphorylation-regulated Kinase 1A by Calpain I: A MOLECULAR MECHANISM LINKED TO TAU PATHOLOGY IN ALZHEIMER DISEASE.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Hyperphosphorylation and dysregulation of exon 10 splicing of Tau are pivotally involved in pathogenesis of Alzheimer disease (AD) and/or other tauopathies. Alternative splicing of Tau exon 10, which encodes the second microtubule-binding repeat, generates Tau isoforms containing three and four
Tauopathy in transgenic (SHR72) rats impairs function of central noradrenergic system and promotes neuroinflammation.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
BACKGROUND
Brain norepinephrine (NE) plays an important role in the modulation of stress response and neuroinflammation. Recent studies indicate that in Alzheimer's disease (AD), the tau neuropathology begins in the locus coeruleus (LC) which is the main source of brain NE. Therefore, we
Tau phosphorylated at tyrosine 394 is found in Alzheimer's disease tangles and can be a product of the Abl-related kinase, Arg.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Tau is a microtubule-associated protein and a main component of neurofibrillary tangles, one of the pathologic hallmarks of Alzheimer's disease. The paired helical filaments (PHF) that comprise neurofibrillary tangles contain an abnormally hyperphosphorylated form of tau. Historically, most of the
Dual-specificity tyrosine phosphorylation-regulated kinase 1A (Dyrk1A) enhances tau expression.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Microtubule-associated protein tau is found to be accumulated and aggregated in the brains of individuals with Alzheimer's disease and related tauopathies. Dual-specificity tyrosine-phosphorylation regulated kinase 1A (Dyrk1A) is overexpressed in Down syndrome and may play a critical role in the
Pazopanib Reduces Phosphorylated Tau Levels and Alters Astrocytes in a Mouse Model of Tauopathy.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Hyperphosphorylation and aggregation of tau protein is a critical factor in many neurodegenerative diseases. These diseases are increasing in prevalence, and there are currently no cures. Previous work from our group and others has shown that tyrosine kinase inhibitors (TKIs) can stimulate
The microtubule-associated protein tau is also phosphorylated on tyrosine.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Tau protein is the principal component of the neurofibrillary tangles found in Alzheimer's disease (AD), where it is hyperphosphorylated on serine and threonine residues. It is hypothesized that this hyperphosphorylation contributes to neurodegeneration through the destabilization of microtubules.
Posttranslational modifications of tau--role in human tauopathies and modeling in transgenic animals.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Alzheimer's disease (AD) is characterized histopathologically by beta-amyloid-containing plaques, neurofibrillary tangles (NFT), reduced synaptic density, and neuronal loss in selected brain areas. Plaques consist of aggregates of a small peptide termed Abeta which is derived by proteolysis of the
Tyrosine Kinase Inhibition Regulates Early Systemic Immune Changes and Modulates the Neuroimmune Response in α-Synucleinopathy.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
OBJECTIVE
Neuro-inflammation is common in α-Synucleinopathies and Tauopathies; and evidence suggests a link between the tyrosine kinase Abl and neurodegeneration. Abl upregulates α-Synuclein and promotes Tau hyper-phosphorylation (p-Tau), while Abl inhibitors facilitate autophagic
Cornel iridoid glycoside suppresses tau hyperphosphorylation and aggregation in a mouse model of tauopathy through increasing activity of PP2A.
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Degeneration of the locus coeruleus is a common feature of tauopathies and distinct from TDP-43 proteinopathies in the frontotemporal lobar degeneration spectrum
Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Neurodegeneration of the locus coeruleus (LC) in age-related neurodegenerative diseases such as Alzheimer's disease (AD) is well documented. However, detailed studies of LC neurodegeneration in the full spectrum of frontotemporal lobar degeneration (FTLD) proteinopathies comparing tauopathies
Cơ sở dữ liệu đầy đủ nhất về dược liệu được hỗ trợ bởi khoa học
- Hoạt động bằng 55 ngôn ngữ
- Phương pháp chữa bệnh bằng thảo dược được hỗ trợ bởi khoa học
- Nhận dạng các loại thảo mộc bằng hình ảnh
- Bản đồ GPS tương tác - gắn thẻ các loại thảo mộc vào vị trí (sắp ra mắt)
- Đọc các ấn phẩm khoa học liên quan đến tìm kiếm của bạn
- Tìm kiếm dược liệu theo tác dụng của chúng
- Sắp xếp sở thích của bạn và cập nhật các nghiên cứu tin tức, thử nghiệm lâm sàng và bằng sáng chế
Nhập một triệu chứng hoặc một căn bệnh và đọc về các loại thảo mộc có thể hữu ích, nhập một loại thảo mộc và xem các bệnh và triệu chứng mà nó được sử dụng để chống lại.
* Tất cả thông tin dựa trên nghiên cứu khoa học đã được công bố
